Enzym học - tập 1

MỤC LỤC

Mở đầu.

Chương 1. GIỚI THIỆU SƠ LƯỢC VỀ ENZYM

1.1. Enzym trong thời kỳ cổ đại

1.2. Enzym học trong thế kỷ XVIII - XIX.

1.3. Sự phân bố của enzym trong tế bào.

1.4. Sự phát triển nghiên cứu cơ chế xúc tác của enzym.

1.5. Các nghiên cứu về cấu trúc enzym

1.6. Hầu hết các enzym là các protein.

1.7. Đặc tính của enzym

1.8. Tình hình nghiên cứu enzym hiện nay

1.9. Enzym và bệnh di truyền.

Chương 2. CÁC LIÊN KẾT HÓA HỌC VÀ CÁC PHẢN ỨNG HÓA SINH.

2.1. Những quỹ đạo của nguyên tử

2.2. Quỹ đạo phân tử.

2.3. Quỹ đạo lai

2.4. Tỉnh cộng hưởng và tỉnh thơm.

Chương 3. CÁC THÀNH PHẦN CẤU TRÚC CỦA PHÂN TỬ ENZYM..

3.1. Thành phần cấu tạo.

3.2. Các axit amin

3.2.1. Những đặc tỉnh của chuỗi bên axit amin.

3.2.2. Axit amin chính là các axit và bazơ

3.2.3. Sự gắn cation và liên kết kim loại

3.2.4. Gần anion và polyanion..

3.2.5. Sự hình thành liên kết đồng hóa trị..

3.2.6. Bố trí trong không gian

3.3. Liên kết peptit.

3.4. Trình tự axit amin hay cấu trúc bậc một

3.5. Cấu trúc bậc hai

3.5.1. Dài gấp nếp ẞ

3.5.2. Xoắn ẞ

3.5.3. Các dạng cấu trúc bậc hai khác

3.6. Cấu trúc bậc ba

3.7. “Các dưới đơn vị” là cấu trúc bậc bốn.

3.8. Một số cofacto trong enzym

3.9. Trung tâm hoạt động của enzym

3.10. Cấu trúc nhiều chuỗi và cấu trúc dị lập thể của enzym.

3.10.1. Cấu trúc nhiều chuỗi (bậc 4).

3.10.2. Enzym dị lập thể (allosteric enzyme).

3.10.3. Phức hợp nhiều enzym (multienzyme).

3.10.4. Các tiền chất enzym và sự hoạt hóa các tiền chất enzym.

Chương 4. CÂN BẰNG LIÊN KẾT PROTEIN – PHỐI TỬ

4.1. Hằng số cân bằng phân ly, Ka

4.2. Động học với trạng thái cân bằng.

4.3. Các phép đo liên kết ở trạng thái cân bằng.

4.3.1. Nguồn gốc của đường đằng nhiệt Langmuir

4.3.2. Các vị trí nhiều liên kết

4.3.3. Sửa chữa đối với liên kết không đặc hiệu

4.4. Phân tích đồ thị của dữ liệu liên kết phối từ ở trạng thái cân bằng.

4.4.1. Các đồ thị trực tiếp dạng bán logarit (semilog).

4.4.2. Những biến đổi tuyến tỉnh của dữ liệu liên kết: các đồ thị Wolff.

4.5. Liên kết ở trạng thái cân bằng với sự loại bỏ phối từ (các tương tác liên kết chặt).

4.6. Sự cạnh tranh của nhiều thụ thể vào một vị trí liên kết chung.

4.7. Các phương pháp thực nghiệm để đo liên kết phối tử.

4.7.1. Phương pháp thẩm tích ở trạng thái cân bằng.

4.7.2. Các phương pháp sử dụng màng lọc

4.7.3. Phương pháp sắc ký tách kích cỡ.

4.7.4. Phương pháp quang phổ.

Chương 5. ĐỘNG HỌC CỦA PHẢN ỨNG ENZYM

5.1. Thời gian tiến hành của phản ứng enzym

5.2. Ảnh hưởng của nồng độ cơ chất đến tốc độ phản ứng xúc tác enzym

5.3. Mô hình tốc độ cân bằng của động học enzym

5.4. Mô hình trạng thái ổn định của động học enzym.

5.5. Mối quan hệ giữa nồng độ cơ chất và tốc độ phản ứng có thể biểu thị định lượng

5.6. Ý nghĩa của Veực đại và K là đơn vị đối với mỗi enzym

5.7. Phép đo thực nghiệm giá trị khúc tác và Kim

5.7.1. Phép xác định theo biểu đồ dựa trên các dữ liệu không biến thiên

5.7.2. Đổ thị Lineweaver - Burk của động học enzym

5.8. Những sự thay đổi tuyến tính khác của số liệu động học enzym

5.8.1. Đồ thị Eadie - Hoftee

5.8.2. Đồ thị Hanes - Wolff

5.8.3. Đồ thị một chiều Eisenthal - Cornish - Bowden

5.9. Phép đo tại nồng độ cơ chất thấp

5.10. Độ lệch từ động học hypechol

5.11. Phép đo động học trạng thái nhất thời,

5.12. Động học trạng thái tiền ổn định

5.13. Động học enzym một cơ chất, hai sản phẩm.

5.14. Các phản ứng enzym với nhiều cơ chất.

5.14.1. Đặt tên phản ứng.

5.14.2. Các cơ chế phản ứng bị bì

5.14.3. Phân biệt giữa cơ chế phản ứng ngẫu nhiên và thứ tự bắt buộc bằng mô hình ức chế

5.14.4. Các nghiên cứu trao đổi đồng vị để phân biệt các cơ chế phản ứng

5.14.5. Sử dụng phương pháp King - Altman để xác định các phương trình tốc độ.

Chương 6. CÁC CƠ CHẾ XÚC TÁC HOÁ HỌC CỦA ENZYM

6.1. Các liên kết giữa enzym và cơ chất

6.2. Sự tạo thành phức hợp enzym – cơ chất (ES)

6.3. Sự tương đồng của trung tâm hoạt động với cơ chất

6.4. Gia tăng tốc độ phản ứng nhờ sự bền vững trạng thái chuyển tiếp

6.5. Những cơ chế hoá học của quá trình làm bền hoá trạng thái chuyển tiếp

6.5.1. Sự tương đối của chất phản ứng

6.5.2. Xúc tác cộng hoá trị

6.5.3. Xúc tác axit bazơ chung

6.5.4. Những xoắn vặn hình thể.

6.5.5. Sự bổ sung trung tâm hoạt động tiền sắp xếp với trạng thái chuyển tiếp

6.5.6. Tương tác yếu giữa enzym và cơ chất được tối ưu hoá ở trạng thái chuyển tiếp.

6.6. Các serin proteaza là một ví dụ minh hoạ.

6.7. Tốc độ phản ứng của enzym.

6.8. Một vài nguyên lý giải thích khả năng xúc tác và tính đặc hiệu của enzym

6.9. Enzym dùng năng lượng liên kết để xúc tác phản ứng và tạo ra tỉnh đặc hiệu phản ứng

6.10. Vai trò của các nhóm chức năng trong phân tử enzym

6.10.1. Nhóm imidazol của histidin

6.10.2. Nhóm hydroxyl của serin

6.10.3. Nhóm E-amin của lysin

6.10.4. Nhóm cacboxyl

6.10.5. Nhóm sulfuhydryl

6.10.6. Vai trò của các nhóm -SH trong phân tử enzym

6.10.7. Vai trò của các nhóm disulfua trong phân tử enzym

6.11. Một số ví dụ về các phản ứng enzym

6.11.1. Chymotrypsin.

6.11.2. Hexokinaza.

6.11.3. Tyrosyl - ARN syntetaza.

6.11.4. Ribonucleaza

6.11.5. Lysozym.

6.11.6. Cacboxypeptidaza

Chương 7. THỰC NGHIỆM ĐO HOẠT ĐỘ ENZYM

7.1. Các phép đo vận tốc ban đầu

7.1.1. Các phương pháp nghiên cứu trực tiếp, gián tiếp và kết hợp.

7.1.2. Phân tích các đường cong diễn biến bằng cách đo tốc độ trong trạng thái cân bằng

7.1.3. Phép đo liên tục chống lại điểm cuối

7.1.4. Bắt đầu, hỗn hợp và kết thúc các phản ứng

7.1.5. Sự quan trọng của chạy kiểm tra

7.2. Các phương pháp nghiên cứu

7.2.1. Phân tích dựa trên phương pháp quang phổ.

7.2.2. Đo sự hấp thụ

7.2.3. Chọn bước sóng phân tích.

7.2.4. Các tế bào quang học...

7.2.5. Sai số trong phép đo quang phổ hấp thụ..

7.2.6. Đo sự phát huỳnh quang.

7.2.7. Sự dập tắt nội huỳnh quang và chuyển năng lượng..

7.2.8. Sai số trong các phép đo huỳnh quang.

7.2.9. Phép đo đồng vị phóng xạ.

7.2.10. Sai số trong đo độ phóng xạ

7.2.11. Các phương pháp phát hiện khác

7.3. Các phương pháp phân tách trong nghiên cứu enzym.

7.3.1. Sự phân tách các protein từ những chất tan có trọng lượng phân tử thấp

7.3.2. Các phương pháp phân tách sắc kỷ

7.3.3. Phương pháp điện di trong các thí nghiệm enzym

7.4. Các yếu tố ảnh hưởng đến tốc độ của phản ứng enzym..

7.4.1. Nồng độ enzym

7.4.2. Ảnh hưởng của pH.

7.4.3. Ảnh hưởng của nhiệt độ

7.4.4. Ảnh hưởng của độ nhớt.

7.4.5. Các tác động của đồng vị trong động học enzym

7.5. Báo cáo dữ liệu về hoạt độ enzym

7.6. Độ ổn định của mẫu enzym

7.6.1. Ổn định hóa các enzym trong quá trình dự trữ.

7.6.2. Sự bất hoạt của enzym trong các thí nghiệm về hoạt tính

Chương 8. CÁC CHẤT ỨC CHẾ.

8.1. Các chất ức chế thuận nghịch

8.1.1. Trạng thái cân bằng của quá trình ức chế thuận nghịch

8.1.2. Các phương thức ức chế thuận nghịch

8.1.3. Trường hợp nhiều cơ chất.

8.1.4. Biểu đồ minh họa các kiểu ức chế

8.1.5. Các chất ức chế quan trọng.

8.1.6. Đường cong định lượng quả trình ức chế enzym

8.1.7. Quá trình gắn loại trừ nhau của hai chất ức chế.

8.1.8. Mối quan hệ cấu trúc - hoạt động và sự mô phỏng chất ức chế.

8.1.9. Các tác động dị lập thể

8.2. Các chất ức chế liên kết chặt.

8.2.1. Nhận biết sự ức chế liên kết chặt.

8.2.2. Phân biệt các loại chất ức chế liên kết chặt.

8.2.3. Xác định K, cho các chất ức chế liên kết chặt.

8.2.4. Sử dụng các chất ức chế liên kết chặt để xác định nồng độ enzym hoạt động.

8.3. Sự ức chế phụ thuộc thời gian.

8.3.1. Các đường cong tăng dần cho các chất ức chế liên kết chậm...

8.3.2. Phân biệt giữa các sơ đồ liên kết chậm.....

8.3.3. Phân biệt các mô hình tương tác giữa chất ức chế và enzym.

8.3.4. Xác định sự thuận nghịch.

8.3.5. Các ví dụ về các chất ức chế enzym liên kết chậm

Chương 9. PHÂN LOẠI ENZYM

9.1. Giới thiệu về lịch sử phân loại enzym

9.2. Phân loại và tên gọi của các enzym

9.2.1. Nguyên tắc chung

9.2.2. Các tên hệ thống và tên thường

9.2.3. Sơ đồ định loại và đặt số cho các enzym

9.2.4. Các quy luật cho phân loại và đặt tên.

9.2.5 Khoá đánh số và phân loại của các enzym